gal – Übersetzung – Keybot-Wörterbuch

  Structural characteriza...  

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The main fraction PLP-2's structure was elucidated using oxalic acid hydrolysis, partial acid hydrolysis, methylation, GC, GC–MS, 1D and 2D NMR. PLP-2 was composed of Rha, Ara, Xyl, Man, Glc and Gal, in a molar ratio of 0.05:1.00:1.90:0.05:0.06:0.10.

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Pour la présente étude, nous avons extrait à l’eau chaude des polysaccharides de graines de Plantago asiatica L., et on les a séparés au moyen d’une colonne de chromatographie Sephacryl™ S-400 HR en trois fractions dénommées PLP-1 (18,9 %), PLP-2 (52,6 %) et PLP-3 (28,5 %). La structure de la fraction principale a été élucidée par hydrolyse à l’acide oxalique, hydrolyse acide partielle, méthylation, CG, CG/SM, RMN 1D et 2D. La fraction PLP-2 était composée de Rha, Ara, Xyl, Man, Glc et Gal, dans le rapport molaire suivant 0,05/1,00/1.90/0,05/0,06/0,10. Son acide uronique était du GlcA. La fraction PLP-2 était de l’hétéroxylane fortement ramifiée, qui consistait en un squelette de Xylp avec liaison β-1,4 et des chaînes latérales liées à O-2 ou O 3. Les chaînes latérales étaient constituées de Xylp à liaison β-T, d’Araf à liaison α-T, GlcAp à liaison α-T, de β-Xylp-(1 → 3)-α-Araf et de α-Araf-(1 → 3)-β-Xylp, etc. D’après ces résultats, on a proposé une structure pour PLP-2.

  Structure determination...  

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 2 was isolated, purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses of the CPS gave the following composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1.

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On a isolé, purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (CPS) de Streptococcus suis sérotype 2. Les analyses de sucres et de configuration absolue ont donné la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1. On a trouvé que l’acide sialique était terminal, et on a désialylé quantitativement le CPS par hydrolyse acide douce. On a également soumis le CPS à une oxydation au periodate suivie d’une réduction au borohydrure et à une dégradation de Smith. Les analyses de sucres et par méthylation, la résonance magnétique nucléaire du 1H et du 13C et la spectrométrie de masse du CPS natif et de ses produits spécifiquement modifiés ont permis de déterminer la séquence de l’unité répétitive : [4)[Neu5Ac(α2-6)Gal(β1- 4)GlcNAc(β1-3)]Gal(β1-4)[Gal(α1-3)]Rha(β1-4)Glc(β1-]n. On a trouvé que la séquence du squelette était identique à celle de Streptococcus agalactiae ou Streptococcus du groupe B (GBS) type VIII et Streptococcus pneumoniae type 23F. Le CPS de S. suis partage la séquence Neu5Ac-Gal-GlcNAc-Gal en commun avec les CPS de GBS types Ia, Ib, II, III et IV mais diffère de ceux-ci par la présence de rhamnose et le fait que l’acide sialique est lié en 2,6 plutôt qu’en 2,3 au Gal suivant. On a tenté d’établir une corrélation entre la séquence du CPS de S. suis et les gènes du locus cps du sérotype 2 encodant des enzymes présumés responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive.

  Structural features of ...  

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The results indicated that ASP3 contained a backbone of linear homogalacturonan fragments as "smooth regions" and rhamnogalacturonan fragments as "hairy regions" with repeating unit of [→ 4)-α-d-GalpA-(1 → 2)-α-l-Rhap-(1 →].

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Nous avons étudié la structure du polysaccharide pectique (ASP3) isolé des racines d’Angelica sinensis (Oliv.) Diels à l’aide de l’hydrolyse acide partielle et d’une digestion enzymatique combinée à une analyse de méthylation, puis nous avons confirmé les données au moyen de techniques de spectroscopie RMN 1H et 13C. Les résultats ont indiqué que l’ASP3 est formé d’un squelette de fragments linéaires d’homogalacturonane (« zones lisses ») et de fragments de rhamnogalaturonane (« zones hérissées ») comportant une unité répétitive [→ 4)-α-d-GalpA-(1 → 2)-α-l-Rhap-(1 →]. Les chaînes latérales substituaient 58,8 % des résidus de rhamnopyranose dans le squelette à la position O-4. Les chaînes latérales contenaient principalement des résidus β 1,6- et β 1,4 galactopyranane portant des résidus β-d-galactopyranose substitués en 3,6 et 4,6 comme points de ramification et de courtes molécules d’α 1,5 arabinofuranane possédant des ramifications avec des résidus α-l-arabinofuranose substitués en 3,5. De plus, les chaînes latérales de β-1,6 galactopyranane étaient hautement ramifiées par des résidus α 1,5 arabinofuranane portant des substituants en 3-O (1,3,6 Gal) et terminées par des résidus α-arabinofuranose formant l’arabinogalactane.

  Structure determination...  

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 2 was isolated, purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses of the CPS gave the following composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1.

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On a isolé, purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (CPS) de Streptococcus suis sérotype 2. Les analyses de sucres et de configuration absolue ont donné la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1. On a trouvé que l’acide sialique était terminal, et on a désialylé quantitativement le CPS par hydrolyse acide douce. On a également soumis le CPS à une oxydation au periodate suivie d’une réduction au borohydrure et à une dégradation de Smith. Les analyses de sucres et par méthylation, la résonance magnétique nucléaire du 1H et du 13C et la spectrométrie de masse du CPS natif et de ses produits spécifiquement modifiés ont permis de déterminer la séquence de l’unité répétitive : [4)[Neu5Ac(α2-6)Gal(β1- 4)GlcNAc(β1-3)]Gal(β1-4)[Gal(α1-3)]Rha(β1-4)Glc(β1-]n. On a trouvé que la séquence du squelette était identique à celle de Streptococcus agalactiae ou Streptococcus du groupe B (GBS) type VIII et Streptococcus pneumoniae type 23F. Le CPS de S. suis partage la séquence Neu5Ac-Gal-GlcNAc-Gal en commun avec les CPS de GBS types Ia, Ib, II, III et IV mais diffère de ceux-ci par la présence de rhamnose et le fait que l’acide sialique est lié en 2,6 plutôt qu’en 2,3 au Gal suivant. On a tenté d’établir une corrélation entre la séquence du CPS de S. suis et les gènes du locus cps du sérotype 2 encodant des enzymes présumés responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 2 was isolated, purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses of the CPS gave the following composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1.

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On a isolé, purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (CPS) de Streptococcus suis sérotype 2. Les analyses de sucres et de configuration absolue ont donné la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1. On a trouvé que l’acide sialique était terminal, et on a désialylé quantitativement le CPS par hydrolyse acide douce. On a également soumis le CPS à une oxydation au periodate suivie d’une réduction au borohydrure et à une dégradation de Smith. Les analyses de sucres et par méthylation, la résonance magnétique nucléaire du 1H et du 13C et la spectrométrie de masse du CPS natif et de ses produits spécifiquement modifiés ont permis de déterminer la séquence de l’unité répétitive : [4)[Neu5Ac(α2-6)Gal(β1- 4)GlcNAc(β1-3)]Gal(β1-4)[Gal(α1-3)]Rha(β1-4)Glc(β1-]n. On a trouvé que la séquence du squelette était identique à celle de Streptococcus agalactiae ou Streptococcus du groupe B (GBS) type VIII et Streptococcus pneumoniae type 23F. Le CPS de S. suis partage la séquence Neu5Ac-Gal-GlcNAc-Gal en commun avec les CPS de GBS types Ia, Ib, II, III et IV mais diffère de ceux-ci par la présence de rhamnose et le fait que l’acide sialique est lié en 2,6 plutôt qu’en 2,3 au Gal suivant. On a tenté d’établir une corrélation entre la séquence du CPS de S. suis et les gènes du locus cps du sérotype 2 encodant des enzymes présumés responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 2 was isolated, purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses of the CPS gave the following composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1.

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On a isolé, purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (CPS) de Streptococcus suis sérotype 2. Les analyses de sucres et de configuration absolue ont donné la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1. On a trouvé que l’acide sialique était terminal, et on a désialylé quantitativement le CPS par hydrolyse acide douce. On a également soumis le CPS à une oxydation au periodate suivie d’une réduction au borohydrure et à une dégradation de Smith. Les analyses de sucres et par méthylation, la résonance magnétique nucléaire du 1H et du 13C et la spectrométrie de masse du CPS natif et de ses produits spécifiquement modifiés ont permis de déterminer la séquence de l’unité répétitive : [4)[Neu5Ac(α2-6)Gal(β1- 4)GlcNAc(β1-3)]Gal(β1-4)[Gal(α1-3)]Rha(β1-4)Glc(β1-]n. On a trouvé que la séquence du squelette était identique à celle de Streptococcus agalactiae ou Streptococcus du groupe B (GBS) type VIII et Streptococcus pneumoniae type 23F. Le CPS de S. suis partage la séquence Neu5Ac-Gal-GlcNAc-Gal en commun avec les CPS de GBS types Ia, Ib, II, III et IV mais diffère de ceux-ci par la présence de rhamnose et le fait que l’acide sialique est lié en 2,6 plutôt qu’en 2,3 au Gal suivant. On a tenté d’établir une corrélation entre la séquence du CPS de S. suis et les gènes du locus cps du sérotype 2 encodant des enzymes présumés responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 2 was isolated, purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses of the CPS gave the following composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1.

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On a isolé, purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (CPS) de Streptococcus suis sérotype 2. Les analyses de sucres et de configuration absolue ont donné la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1. On a trouvé que l’acide sialique était terminal, et on a désialylé quantitativement le CPS par hydrolyse acide douce. On a également soumis le CPS à une oxydation au periodate suivie d’une réduction au borohydrure et à une dégradation de Smith. Les analyses de sucres et par méthylation, la résonance magnétique nucléaire du 1H et du 13C et la spectrométrie de masse du CPS natif et de ses produits spécifiquement modifiés ont permis de déterminer la séquence de l’unité répétitive : [4)[Neu5Ac(α2-6)Gal(β1- 4)GlcNAc(β1-3)]Gal(β1-4)[Gal(α1-3)]Rha(β1-4)Glc(β1-]n. On a trouvé que la séquence du squelette était identique à celle de Streptococcus agalactiae ou Streptococcus du groupe B (GBS) type VIII et Streptococcus pneumoniae type 23F. Le CPS de S. suis partage la séquence Neu5Ac-Gal-GlcNAc-Gal en commun avec les CPS de GBS types Ia, Ib, II, III et IV mais diffère de ceux-ci par la présence de rhamnose et le fait que l’acide sialique est lié en 2,6 plutôt qu’en 2,3 au Gal suivant. On a tenté d’établir une corrélation entre la séquence du CPS de S. suis et les gènes du locus cps du sérotype 2 encodant des enzymes présumés responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 2 was isolated, purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses of the CPS gave the following composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1.

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On a isolé, purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (CPS) de Streptococcus suis sérotype 2. Les analyses de sucres et de configuration absolue ont donné la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1. On a trouvé que l’acide sialique était terminal, et on a désialylé quantitativement le CPS par hydrolyse acide douce. On a également soumis le CPS à une oxydation au periodate suivie d’une réduction au borohydrure et à une dégradation de Smith. Les analyses de sucres et par méthylation, la résonance magnétique nucléaire du 1H et du 13C et la spectrométrie de masse du CPS natif et de ses produits spécifiquement modifiés ont permis de déterminer la séquence de l’unité répétitive : [4)[Neu5Ac(α2-6)Gal(β1- 4)GlcNAc(β1-3)]Gal(β1-4)[Gal(α1-3)]Rha(β1-4)Glc(β1-]n. On a trouvé que la séquence du squelette était identique à celle de Streptococcus agalactiae ou Streptococcus du groupe B (GBS) type VIII et Streptococcus pneumoniae type 23F. Le CPS de S. suis partage la séquence Neu5Ac-Gal-GlcNAc-Gal en commun avec les CPS de GBS types Ia, Ib, II, III et IV mais diffère de ceux-ci par la présence de rhamnose et le fait que l’acide sialique est lié en 2,6 plutôt qu’en 2,3 au Gal suivant. On a tenté d’établir une corrélation entre la séquence du CPS de S. suis et les gènes du locus cps du sérotype 2 encodant des enzymes présumés responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 14 was purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses gave the following CPS composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1.

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Nous avons purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (PSC) du sérotype 14 de Streptococcus suis. Les analyses de configuration absolue et de sucre ont donné pour le PSC la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1. La lectine de Sambucus nigra, qui reconnaît la séquence Neu5Ac(α2–6)Gal/GalNAc, a exhibé une liaison avec le PSC natif. De l’acide sialique a été détecté comme terminaison, et le PSC a été désialyté quantitativement par hydrolyse acide douce. Il a aussi été soumis à une oxydation au periodate, suivie d’une réduction au borohydrure et d’une dégradation de Smith. Les analyses de sucre, les analyses par méthylation, les analyses par spectrométrie de résonance magnétique nucléaire de 1H et de 13C et les analyses par spectrométire de masse du PSC natif ou de ses produits modifiés spécifiquement ont permis de déterminer la séquence d’unités répétitives suivante : [6)[Neu5Ac(α2–6)Gal(β1–4)GlcNAc(β1–3)]Gal(β1–3)Gal(β1–4)Glc(β1–]n. Le PSC du sérotype 14 de S. suis comporte une chaîne latérale contenant de l’acide sialique identique à celle du PSC du sérotype 2, mais diffère par l’absence de rhamnose dans sa composition. La même chaîne latérale est présente dans le PSC du Streptococcus de type Ia du groupe B, à l’exception que pour ce dernier l’acide sialique est lié 2,3- plutôt que 2,6- au galactose suivant . Une corrélation entre la séquence du PSC de S. suis et les gènes du locus du PSC du sérotype 14 codant les glycosyltransférases et la polymérase putatives responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive est proposée.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 14 was purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses gave the following CPS composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1.

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Nous avons purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (PSC) du sérotype 14 de Streptococcus suis. Les analyses de configuration absolue et de sucre ont donné pour le PSC la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1. La lectine de Sambucus nigra, qui reconnaît la séquence Neu5Ac(α2–6)Gal/GalNAc, a exhibé une liaison avec le PSC natif. De l’acide sialique a été détecté comme terminaison, et le PSC a été désialyté quantitativement par hydrolyse acide douce. Il a aussi été soumis à une oxydation au periodate, suivie d’une réduction au borohydrure et d’une dégradation de Smith. Les analyses de sucre, les analyses par méthylation, les analyses par spectrométrie de résonance magnétique nucléaire de 1H et de 13C et les analyses par spectrométire de masse du PSC natif ou de ses produits modifiés spécifiquement ont permis de déterminer la séquence d’unités répétitives suivante : [6)[Neu5Ac(α2–6)Gal(β1–4)GlcNAc(β1–3)]Gal(β1–3)Gal(β1–4)Glc(β1–]n. Le PSC du sérotype 14 de S. suis comporte une chaîne latérale contenant de l’acide sialique identique à celle du PSC du sérotype 2, mais diffère par l’absence de rhamnose dans sa composition. La même chaîne latérale est présente dans le PSC du Streptococcus de type Ia du groupe B, à l’exception que pour ce dernier l’acide sialique est lié 2,3- plutôt que 2,6- au galactose suivant . Une corrélation entre la séquence du PSC de S. suis et les gènes du locus du PSC du sérotype 14 codant les glycosyltransférases et la polymérase putatives responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive est proposée.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 2 was isolated, purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses of the CPS gave the following composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1.

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On a isolé, purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (CPS) de Streptococcus suis sérotype 2. Les analyses de sucres et de configuration absolue ont donné la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1; L-Rha, 1. On a trouvé que l’acide sialique était terminal, et on a désialylé quantitativement le CPS par hydrolyse acide douce. On a également soumis le CPS à une oxydation au periodate suivie d’une réduction au borohydrure et à une dégradation de Smith. Les analyses de sucres et par méthylation, la résonance magnétique nucléaire du 1H et du 13C et la spectrométrie de masse du CPS natif et de ses produits spécifiquement modifiés ont permis de déterminer la séquence de l’unité répétitive : [4)[Neu5Ac(α2-6)Gal(β1- 4)GlcNAc(β1-3)]Gal(β1-4)[Gal(α1-3)]Rha(β1-4)Glc(β1-]n. On a trouvé que la séquence du squelette était identique à celle de Streptococcus agalactiae ou Streptococcus du groupe B (GBS) type VIII et Streptococcus pneumoniae type 23F. Le CPS de S. suis partage la séquence Neu5Ac-Gal-GlcNAc-Gal en commun avec les CPS de GBS types Ia, Ib, II, III et IV mais diffère de ceux-ci par la présence de rhamnose et le fait que l’acide sialique est lié en 2,6 plutôt qu’en 2,3 au Gal suivant. On a tenté d’établir une corrélation entre la séquence du CPS de S. suis et les gènes du locus cps du sérotype 2 encodant des enzymes présumés responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive.

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Here we show that a family 35 CBM member (CBM35), designated CtCBM35-Gal, binds to α-D-galactose (Gal) and, within the context of the plant cell wall, targets the α-1,6-Gal residues of galactomannan but not the β-D-Gal residues in xyloglucan.

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La déconstruction de la paroi cellulaire végétale est un processus biologique important qui soulève un grand intérêt dans l’industrie, particulièrement dans le secteur de la bioénergie. Or, les enzymes qui s’attaquent à cette paroi renferment généralement un ou plusieurs modules de liaison aux glucides (carbohydrate binding modules, ou CBM), domaines non catalytiques qui jouent un rôle important dans le ciblage de l’activité enzymatique. On a déjà décrit de nombreux CBM qui se lient à la chaîne principale des polysaccharides structuraux des plantes, mais on a peu étudié les CBM qui reconnaissent les divers éléments de la vaste gamme de ramifications que comportent ces polymères. Nous montrons ici qu’un CBM de la famille 35, le CtCBM35‑Gal, se lie à l’α-D-galactose (Gal) et cible ainsi, dans le contexte de la paroi cellulaire végétale, les résidus α-1,6-Gal du galactomannane, mais non les résidus β-D-Gal du xyloglucane. La structure cristalline du CtCBM35-Gal comporte un repliement en sandwich β de type canonique. Des études de mutagénèse dirigée ont montré que le ligand s’insère parmi les boucles reliant les deux feuillets β. Chez ce CBM, le site de liaison avec le ligand présente une similarité structurale appréciable avec celui des CBM35 dépendants du calcium qui ciblent les acides uroniques, mais il comporte de légères différences dans la conformation des résidus conservés dans le site de liaison, lesquelles différences font en sorte qu’il ne peut pas se lier aux métaux ni reconnaître les acides uroniques. Nous proposons un modèle selon lequel l’orientation de la paire de résidus aromatiques interagissant avec les deux faces de l’anneau pyranose du Gal joue un rôle central dans l’orientation de l’atome O4 axial du ligand vers le résidu Asn140, qui est invariant chez les CBM35. Chez les exo-CBM35 (le CBM35-Gal et les CBM35 se liant aux acides uroniques), le site de reconnaissance des ligands semble chevaucher celui du CBM35-Man, qui se lie aux régions internes du mannane, β-polymère du mannose. La mutagénèse dirigée nous a permis de confirmer la conservation de plusieurs résidus fonctionnels dans les sites de liaison de cet endo-CBM35 et des exo-CBM35, mais elle nous a également permis de constater que cet endo-CBM n’utilise par le résidu Asn113 (équivalant à l’Asn140 du CBM35-Gal) pour se lier au mannane, malgré l’importance du résidu équivalent pour la reconnaissance des ligands chez l’ensemble des CBM35 et des CBM6. Nous situons enfin les données pré

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Here we show that a family 35 CBM member (CBM35), designated CtCBM35-Gal, binds to α-D-galactose (Gal) and, within the context of the plant cell wall, targets the α-1,6-Gal residues of galactomannan but not the β-D-Gal residues in xyloglucan.

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La déconstruction de la paroi cellulaire végétale est un processus biologique important qui soulève un grand intérêt dans l’industrie, particulièrement dans le secteur de la bioénergie. Or, les enzymes qui s’attaquent à cette paroi renferment généralement un ou plusieurs modules de liaison aux glucides (carbohydrate binding modules, ou CBM), domaines non catalytiques qui jouent un rôle important dans le ciblage de l’activité enzymatique. On a déjà décrit de nombreux CBM qui se lient à la chaîne principale des polysaccharides structuraux des plantes, mais on a peu étudié les CBM qui reconnaissent les divers éléments de la vaste gamme de ramifications que comportent ces polymères. Nous montrons ici qu’un CBM de la famille 35, le CtCBM35‑Gal, se lie à l’α-D-galactose (Gal) et cible ainsi, dans le contexte de la paroi cellulaire végétale, les résidus α-1,6-Gal du galactomannane, mais non les résidus β-D-Gal du xyloglucane. La structure cristalline du CtCBM35-Gal comporte un repliement en sandwich β de type canonique. Des études de mutagénèse dirigée ont montré que le ligand s’insère parmi les boucles reliant les deux feuillets β. Chez ce CBM, le site de liaison avec le ligand présente une similarité structurale appréciable avec celui des CBM35 dépendants du calcium qui ciblent les acides uroniques, mais il comporte de légères différences dans la conformation des résidus conservés dans le site de liaison, lesquelles différences font en sorte qu’il ne peut pas se lier aux métaux ni reconnaître les acides uroniques. Nous proposons un modèle selon lequel l’orientation de la paire de résidus aromatiques interagissant avec les deux faces de l’anneau pyranose du Gal joue un rôle central dans l’orientation de l’atome O4 axial du ligand vers le résidu Asn140, qui est invariant chez les CBM35. Chez les exo-CBM35 (le CBM35-Gal et les CBM35 se liant aux acides uroniques), le site de reconnaissance des ligands semble chevaucher celui du CBM35-Man, qui se lie aux régions internes du mannane, β-polymère du mannose. La mutagénèse dirigée nous a permis de confirmer la conservation de plusieurs résidus fonctionnels dans les sites de liaison de cet endo-CBM35 et des exo-CBM35, mais elle nous a également permis de constater que cet endo-CBM n’utilise par le résidu Asn113 (équivalant à l’Asn140 du CBM35-Gal) pour se lier au mannane, malgré l’importance du résidu équivalent pour la reconnaissance des ligands chez l’ensemble des CBM35 et des CBM6. Nous situons enfin les données pré

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Here we show that a family 35 CBM member (CBM35), designated CtCBM35-Gal, binds to α-D-galactose (Gal) and, within the context of the plant cell wall, targets the α-1,6-Gal residues of galactomannan but not the β-D-Gal residues in xyloglucan.

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La déconstruction de la paroi cellulaire végétale est un processus biologique important qui soulève un grand intérêt dans l’industrie, particulièrement dans le secteur de la bioénergie. Or, les enzymes qui s’attaquent à cette paroi renferment généralement un ou plusieurs modules de liaison aux glucides (carbohydrate binding modules, ou CBM), domaines non catalytiques qui jouent un rôle important dans le ciblage de l’activité enzymatique. On a déjà décrit de nombreux CBM qui se lient à la chaîne principale des polysaccharides structuraux des plantes, mais on a peu étudié les CBM qui reconnaissent les divers éléments de la vaste gamme de ramifications que comportent ces polymères. Nous montrons ici qu’un CBM de la famille 35, le CtCBM35‑Gal, se lie à l’α-D-galactose (Gal) et cible ainsi, dans le contexte de la paroi cellulaire végétale, les résidus α-1,6-Gal du galactomannane, mais non les résidus β-D-Gal du xyloglucane. La structure cristalline du CtCBM35-Gal comporte un repliement en sandwich β de type canonique. Des études de mutagénèse dirigée ont montré que le ligand s’insère parmi les boucles reliant les deux feuillets β. Chez ce CBM, le site de liaison avec le ligand présente une similarité structurale appréciable avec celui des CBM35 dépendants du calcium qui ciblent les acides uroniques, mais il comporte de légères différences dans la conformation des résidus conservés dans le site de liaison, lesquelles différences font en sorte qu’il ne peut pas se lier aux métaux ni reconnaître les acides uroniques. Nous proposons un modèle selon lequel l’orientation de la paire de résidus aromatiques interagissant avec les deux faces de l’anneau pyranose du Gal joue un rôle central dans l’orientation de l’atome O4 axial du ligand vers le résidu Asn140, qui est invariant chez les CBM35. Chez les exo-CBM35 (le CBM35-Gal et les CBM35 se liant aux acides uroniques), le site de reconnaissance des ligands semble chevaucher celui du CBM35-Man, qui se lie aux régions internes du mannane, β-polymère du mannose. La mutagénèse dirigée nous a permis de confirmer la conservation de plusieurs résidus fonctionnels dans les sites de liaison de cet endo-CBM35 et des exo-CBM35, mais elle nous a également permis de constater que cet endo-CBM n’utilise par le résidu Asn113 (équivalant à l’Asn140 du CBM35-Gal) pour se lier au mannane, malgré l’importance du résidu équivalent pour la reconnaissance des ligands chez l’ensemble des CBM35 et des CBM6. Nous situons enfin les données pré

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Here we show that a family 35 CBM member (CBM35), designated CtCBM35-Gal, binds to α-D-galactose (Gal) and, within the context of the plant cell wall, targets the α-1,6-Gal residues of galactomannan but not the β-D-Gal residues in xyloglucan.

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La déconstruction de la paroi cellulaire végétale est un processus biologique important qui soulève un grand intérêt dans l’industrie, particulièrement dans le secteur de la bioénergie. Or, les enzymes qui s’attaquent à cette paroi renferment généralement un ou plusieurs modules de liaison aux glucides (carbohydrate binding modules, ou CBM), domaines non catalytiques qui jouent un rôle important dans le ciblage de l’activité enzymatique. On a déjà décrit de nombreux CBM qui se lient à la chaîne principale des polysaccharides structuraux des plantes, mais on a peu étudié les CBM qui reconnaissent les divers éléments de la vaste gamme de ramifications que comportent ces polymères. Nous montrons ici qu’un CBM de la famille 35, le CtCBM35‑Gal, se lie à l’α-D-galactose (Gal) et cible ainsi, dans le contexte de la paroi cellulaire végétale, les résidus α-1,6-Gal du galactomannane, mais non les résidus β-D-Gal du xyloglucane. La structure cristalline du CtCBM35-Gal comporte un repliement en sandwich β de type canonique. Des études de mutagénèse dirigée ont montré que le ligand s’insère parmi les boucles reliant les deux feuillets β. Chez ce CBM, le site de liaison avec le ligand présente une similarité structurale appréciable avec celui des CBM35 dépendants du calcium qui ciblent les acides uroniques, mais il comporte de légères différences dans la conformation des résidus conservés dans le site de liaison, lesquelles différences font en sorte qu’il ne peut pas se lier aux métaux ni reconnaître les acides uroniques. Nous proposons un modèle selon lequel l’orientation de la paire de résidus aromatiques interagissant avec les deux faces de l’anneau pyranose du Gal joue un rôle central dans l’orientation de l’atome O4 axial du ligand vers le résidu Asn140, qui est invariant chez les CBM35. Chez les exo-CBM35 (le CBM35-Gal et les CBM35 se liant aux acides uroniques), le site de reconnaissance des ligands semble chevaucher celui du CBM35-Man, qui se lie aux régions internes du mannane, β-polymère du mannose. La mutagénèse dirigée nous a permis de confirmer la conservation de plusieurs résidus fonctionnels dans les sites de liaison de cet endo-CBM35 et des exo-CBM35, mais elle nous a également permis de constater que cet endo-CBM n’utilise par le résidu Asn113 (équivalant à l’Asn140 du CBM35-Gal) pour se lier au mannane, malgré l’importance du résidu équivalent pour la reconnaissance des ligands chez l’ensemble des CBM35 et des CBM6. Nous situons enfin les données pré

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The optimal conditions to obtain the highest OLFP recovery were determined to be 13 min, 121 W, and 65 °C. Gas chromatography analysis indicated that purified OLFP comprised Gal (71.5%), GIc (24.6%), and GalA (3.9%).

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Nous avons utilisé l’extraction assistée par ultrasons pour extraire les oligosaccharides du péricarpe de longane (OPL). Nous avons utilisé un plan de Box Behnken pour étudier les effets de la température (30-70 °C), de la puissance (120 300 W) et de la durée d’utilisation (10 50 min) des ultrasons sur la récupération des OPL. Le modèle concordait bien avec les résultats expérimentaux, à en juger par un R2 de 0,9655 et une valeur de P < 0,05. D’après les graphiques de surface de réponse, la puissance des ultrasons, la durée d’utilisation et la température exerçaient des effets indépendants et interactifs sur la récupération des OPL. Les conditions optimales pour obtenir la récupération d’OPL la plus élevée étaient 13 min, 121 W et 65 °C. Une analyse par chromatographie en phase gazeuse a indiqué que les OPL purifiés comprenaient le Gal (71,5 %), le Glc (24,6 %) et le GalA (3,9 %). L’analyse des liaisons glycosidiques a indiqué la présence des liaisons suivantes : →3)-Gal-(1 →, -→6)-Gal-(1 →, Glc-(1-→ et →3)GalA-(1-→ dans une proportion molaire de 13:5:6:1. En outre, les essais de piégeage du radical 1,1-diphényl-2-picrylhydrazyle (DPPH) et de l’anion superoxyde ont montré que les OPL avaient une forte activité antioxydante dose-dépendante.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 14 was purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses gave the following CPS composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1.

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Nous avons purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (PSC) du sérotype 14 de Streptococcus suis. Les analyses de configuration absolue et de sucre ont donné pour le PSC la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1. La lectine de Sambucus nigra, qui reconnaît la séquence Neu5Ac(α2–6)Gal/GalNAc, a exhibé une liaison avec le PSC natif. De l’acide sialique a été détecté comme terminaison, et le PSC a été désialyté quantitativement par hydrolyse acide douce. Il a aussi été soumis à une oxydation au periodate, suivie d’une réduction au borohydrure et d’une dégradation de Smith. Les analyses de sucre, les analyses par méthylation, les analyses par spectrométrie de résonance magnétique nucléaire de 1H et de 13C et les analyses par spectrométire de masse du PSC natif ou de ses produits modifiés spécifiquement ont permis de déterminer la séquence d’unités répétitives suivante : [6)[Neu5Ac(α2–6)Gal(β1–4)GlcNAc(β1–3)]Gal(β1–3)Gal(β1–4)Glc(β1–]n. Le PSC du sérotype 14 de S. suis comporte une chaîne latérale contenant de l’acide sialique identique à celle du PSC du sérotype 2, mais diffère par l’absence de rhamnose dans sa composition. La même chaîne latérale est présente dans le PSC du Streptococcus de type Ia du groupe B, à l’exception que pour ce dernier l’acide sialique est lié 2,3- plutôt que 2,6- au galactose suivant . Une corrélation entre la séquence du PSC de S. suis et les gènes du locus du PSC du sérotype 14 codant les glycosyltransférases et la polymérase putatives responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive est proposée.

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The capsular polysaccharide (CPS) of Streptococcus suis serotype 14 was purified, chemically modified, and characterized. Sugar and absolute configuration analyses gave the following CPS composition: D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1.

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Nous avons purifié, modifié chimiquement et caractérisé le polysaccharide capsulaire (PSC) du sérotype 14 de Streptococcus suis. Les analyses de configuration absolue et de sucre ont donné pour le PSC la composition suivante : D-Gal, 3; D-Glc, 1; D-GlcNAc, 1; D-Neu5Ac, 1. La lectine de Sambucus nigra, qui reconnaît la séquence Neu5Ac(α2–6)Gal/GalNAc, a exhibé une liaison avec le PSC natif. De l’acide sialique a été détecté comme terminaison, et le PSC a été désialyté quantitativement par hydrolyse acide douce. Il a aussi été soumis à une oxydation au periodate, suivie d’une réduction au borohydrure et d’une dégradation de Smith. Les analyses de sucre, les analyses par méthylation, les analyses par spectrométrie de résonance magnétique nucléaire de 1H et de 13C et les analyses par spectrométire de masse du PSC natif ou de ses produits modifiés spécifiquement ont permis de déterminer la séquence d’unités répétitives suivante : [6)[Neu5Ac(α2–6)Gal(β1–4)GlcNAc(β1–3)]Gal(β1–3)Gal(β1–4)Glc(β1–]n. Le PSC du sérotype 14 de S. suis comporte une chaîne latérale contenant de l’acide sialique identique à celle du PSC du sérotype 2, mais diffère par l’absence de rhamnose dans sa composition. La même chaîne latérale est présente dans le PSC du Streptococcus de type Ia du groupe B, à l’exception que pour ce dernier l’acide sialique est lié 2,3- plutôt que 2,6- au galactose suivant . Une corrélation entre la séquence du PSC de S. suis et les gènes du locus du PSC du sérotype 14 codant les glycosyltransférases et la polymérase putatives responsables de la biosynthèse de l’unité répétitive est proposée.

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Here we show that a family 35 CBM member (CBM35), designated CtCBM35-Gal, binds to α-D-galactose (Gal) and, within the context of the plant cell wall, targets the α-1,6-Gal residues of galactomannan but not the β-D-Gal residues in xyloglucan.

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La déconstruction de la paroi cellulaire végétale est un processus biologique important qui soulève un grand intérêt dans l’industrie, particulièrement dans le secteur de la bioénergie. Or, les enzymes qui s’attaquent à cette paroi renferment généralement un ou plusieurs modules de liaison aux glucides (carbohydrate binding modules, ou CBM), domaines non catalytiques qui jouent un rôle important dans le ciblage de l’activité enzymatique. On a déjà décrit de nombreux CBM qui se lient à la chaîne principale des polysaccharides structuraux des plantes, mais on a peu étudié les CBM qui reconnaissent les divers éléments de la vaste gamme de ramifications que comportent ces polymères. Nous montrons ici qu’un CBM de la famille 35, le CtCBM35‑Gal, se lie à l’α-D-galactose (Gal) et cible ainsi, dans le contexte de la paroi cellulaire végétale, les résidus α-1,6-Gal du galactomannane, mais non les résidus β-D-Gal du xyloglucane. La structure cristalline du CtCBM35-Gal comporte un repliement en sandwich β de type canonique. Des études de mutagénèse dirigée ont montré que le ligand s’insère parmi les boucles reliant les deux feuillets β. Chez ce CBM, le site de liaison avec le ligand présente une similarité structurale appréciable avec celui des CBM35 dépendants du calcium qui ciblent les acides uroniques, mais il comporte de légères différences dans la conformation des résidus conservés dans le site de liaison, lesquelles différences font en sorte qu’il ne peut pas se lier aux métaux ni reconnaître les acides uroniques. Nous proposons un modèle selon lequel l’orientation de la paire de résidus aromatiques interagissant avec les deux faces de l’anneau pyranose du Gal joue un rôle central dans l’orientation de l’atome O4 axial du ligand vers le résidu Asn140, qui est invariant chez les CBM35. Chez les exo-CBM35 (le CBM35-Gal et les CBM35 se liant aux acides uroniques), le site de reconnaissance des ligands semble chevaucher celui du CBM35-Man, qui se lie aux régions internes du mannane, β-polymère du mannose. La mutagénèse dirigée nous a permis de confirmer la conservation de plusieurs résidus fonctionnels dans les sites de liaison de cet endo-CBM35 et des exo-CBM35, mais elle nous a également permis de constater que cet endo-CBM n’utilise par le résidu Asn113 (équivalant à l’Asn140 du CBM35-Gal) pour se lier au mannane, malgré l’importance du résidu équivalent pour la reconnaissance des ligands chez l’ensemble des CBM35 et des CBM6. Nous situons enfin les données pré

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