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Die erhöhte Expression von Hitzeschockproteinen wird, wie heute bekannt ist, durch viele Stressfaktoren aktiviert (etwa durch Toxine, Hunger, UV-Licht, Salz, reaktive Sauerstoffspezies, Trockenheit). Es gibt extreme Bakterienarten, die ohne diese Moleküle gar nicht überleben würden, denn sie leben an Vulkankratern oder heißen Quellen. In den 1980er Jahren stellten Forscher fest, dass HSPs auch unter normalen Bedingungen in einem niedrigeren Maße gebildet werden und die Rolle von Chaperonen erfüllen, also molekularen Anstandsdamen, die normale Faltungsvorgänge von Eiweissen in der Zelle überwachen. In Krebszellen beobachten Forscher eine erhöhte Konzentration von Hitzeschockproteinen, die das Überleben von Tumoren fördern. Sie schützen gegen die Auswirkungen von Stress, der durch die für Krebszellen typische beschleunigte Teilung sowie durch Chemo- oder Strahlentherapie entsteht. Inhibitoren von HSPs können bei der Krebstherapie helfen (ein Beispiel ist der HSP90-Blocker 17-AAG.)
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