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Wie genau können also die derzeit verwendeten Programme zur Analyse von röntgenkristallographischen Daten die Struktur und Dynamik eines Proteins bestimmen? Dieser Frage ging Antonija Kuzmanic, im Rahmen ihrer Doktorarbeit im Labor von Zagrovic und unterstützt durch dessen Starting Grant des Europäischen Forschungsrates (ERC) nach. In Zusammenarbeit mit Kollege Navraj S. Pannu an der Universität von Leiden, Niederlande, nutze sie Computersimulationen um einen Proteinkristall zu „bauen“ und diesen röntgenkristallographisch zu untersuchen. Die dabei gewonnen Daten wurden schließlich mit den derzeit gängigen Softwareprogrammen ausgewertet und die Struktur des Proteins bestimmt. Dieser experimentelle Aufbau erlaubte es Antonija Kuzmanic Rückschlüsse darauf zu ziehen, ob und wie genau die momentanen Analysemethoden wirklich das „sehen“ was da ist. „Wir waren total überrascht, als wir festgestellt haben, dass die gängigen Programme zur Analyse röntgenkristallographischer Daten zur Strukturbestimmung von Proteinen die Dynamik innerhalb des Proteins – also wie stark jedes einzelne Atome in seiner Position herumwackeln kann – völlig unterschätzen. Unsere Daten zeigen, dass die Beweglichkeit der Atome bis zu sechsmal höher ist. Das ist, als ob man seinen Kopf plötzlich um 180 Grad drehen könnte, statt nur nach links oder rechts“, wie Antonija Kuzmanic erklärt.
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