heme – Traduction – Dictionnaire Keybot

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Recently, the group of Prof. Chergui has implemented the first experimental set-up for 2D UV spectroscopy and in a recent article in Science, they demonstrated its capabilities in the case of heme proteins.
Récemment, le groupe du Prof. Chergui a développé un montage expérimental à cette fin et, dans un récent article paru dans la revue Science, en a démontré les performances dans une étude sur les hémoprotéines. En effet, outre le fait qu’ils sont parvenus à démêler les contributions spectrales superposées de trois chromophores (l’hème et deux tryptophanes), les chercheurs du groupe du Prof. Chergui ont mis en évidence des processus de transfert d’électrons entre un des tryptophanes et l’hème, dont l’existence était inconnue à ce jour. En effet, il avait toujours été admis que la désexcitation des tryptophanes dans les hémoprotéines (et en général dans la plupart des systèmes biologiques) est due à un transfert d’énergie (dénommé FRET). Ces résultats soulèvent des questions quant à la supposition systématique de FRET pour expliquer le déclin de la fluorescence du tryptophane dans les systèmes biologiques et son utilisation comme « règle spectroscopique » (spectroscopic ruler) de la dynamique des proteines.
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Recently, the group of Prof. Chergui has implemented the first experimental set-up for 2D UV spectroscopy and in a recent article in Science, they demonstrated its capabilities in the case of heme proteins.
Récemment, le groupe du Prof. Chergui a développé un montage expérimental à cette fin et, dans un récent article paru dans la revue Science, en a démontré les performances dans une étude sur les hémoprotéines. En effet, outre le fait qu’ils sont parvenus à démêler les contributions spectrales superposées de trois chromophores (l’hème et deux tryptophanes), les chercheurs du groupe du Prof. Chergui ont mis en évidence des processus de transfert d’électrons entre un des tryptophanes et l’hème, dont l’existence était inconnue à ce jour. En effet, il avait toujours été admis que la désexcitation des tryptophanes dans les hémoprotéines (et en général dans la plupart des systèmes biologiques) est due à un transfert d’énergie (dénommé FRET). Ces résultats soulèvent des questions quant à la supposition systématique de FRET pour expliquer le déclin de la fluorescence du tryptophane dans les systèmes biologiques et son utilisation comme « règle spectroscopique » (spectroscopic ruler) de la dynamique des proteines.
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Récemment, le groupe du Prof. Chergui a développé un montage expérimental à cette fin et, dans un récent article paru dans la revue Science, en a démontré les performances dans une étude sur les hémoprotéines. En effet, outre le fait qu’ils sont parvenus à démêler les contributions spectrales superposées de trois chromophores (l’hème et deux tryptophanes), les chercheurs du groupe du Prof. Chergui ont mis en évidence des processus de transfert d’électrons entre un des tryptophanes et l’hème, dont l’existence était inconnue à ce jour. En effet, il avait toujours été admis que la désexcitation des tryptophanes dans les hémoprotéines (et en général dans la plupart des systèmes biologiques) est due à un transfert d’énergie (dénommé FRET). Ces résultats soulèvent des questions quant à la supposition systématique de FRET pour expliquer le déclin de la fluorescence du tryptophane dans les systèmes biologiques et son utilisation comme « règle spectroscopique » (spectroscopic ruler) de la dynamique des proteines.
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Récemment, le groupe du Prof. Chergui a développé un montage expérimental à cette fin et, dans un récent article paru dans la revue Science, en a démontré les performances dans une étude sur les hémoprotéines. En effet, outre le fait qu’ils sont parvenus à démêler les contributions spectrales superposées de trois chromophores (l’hème et deux tryptophanes), les chercheurs du groupe du Prof. Chergui ont mis en évidence des processus de transfert d’électrons entre un des tryptophanes et l’hème, dont l’existence était inconnue à ce jour. En effet, il avait toujours été admis que la désexcitation des tryptophanes dans les hémoprotéines (et en général dans la plupart des systèmes biologiques) est due à un transfert d’énergie (dénommé FRET). Ces résultats soulèvent des questions quant à la supposition systématique de FRET pour expliquer le déclin de la fluorescence du tryptophane dans les systèmes biologiques et son utilisation comme « règle spectroscopique » (spectroscopic ruler) de la dynamique des proteines.