heme – -Translation – Keybot Dictionary

Spacer TTN Translation Network TTN TTN Login Deutsch Français Spacer Help
Source Languages Target Languages
Keybot 12 Results  www.cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca
  Personnal Page - Moniqu...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Spectral probes of heme protein dynamics.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Dynamique des protéines hèmes.
  Research - Monique Labe...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Structure of homodimeric human myeloperoxidase (lexp). Each subunit consists of a light chain, a heavy chain and one heme group.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Structure de la myéloperoxidase humaine homodimérique (lexp). Chaque sous-unité comprend une chaîne légère et une chaîne lourde ainsi qu'un groupe hème.
  Monique Laberge - Facul...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Protein conformational changes, collective motions, protein-cofactor interactions, normal mode analysis, anharmonicity, heme proteins, metalloproteins, hydration, molecular dynamics simulation, UV-vis spectroscopy, FTIR.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Changement de conformation, mouvements collectifs, interactions protéines-cofacteurs, analyse en mode normaux, anharmonicité, protéines hèmes, métaloprotéines, modélisation moléculaire, anharmonicité, solvatation, spectroscopie UV-vis, FTIR.
  Research - Monique Labe...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
These residues include both functionally important residues such as proximal His87 that coordinates to the heme iron, and others located in the heme pocket, as well as residues distant from the heme active site with unknown function.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Alignement de séquence de cinq protéines globines. De haut en bas: chaîne α de l'hémoglobine (α-Hb); chaîne β de l'hémoglobine (β-Hb); la myoglobine-CO (MbCO); la cytoglobine (Cgb) et la neuroglobine (Ngb). Cgb et Ngb ne partagent qu'une homologie de ˜ 25% avec Mb et Hb et de 16% entre elles. L'alignement montre plusieurs groupes de résidus hautement homologues (encadré bleu) et neuf résidus (encadré rouge) strictement conservés. Ils comprennent des résidus importants pour le fonctionnement biologique, tel que His87 qui se lie au fer du hème, et d'autres situés dans la cavité du hème, ainsi que d'autres qui sont éloignés du groupe hème dont le rôle est inconnu.
  Research - Monique Labe...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
These residues include both functionally important residues such as proximal His87 that coordinates to the heme iron, and others located in the heme pocket, as well as residues distant from the heme active site with unknown function.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Alignement de séquence de cinq protéines globines. De haut en bas: chaîne α de l'hémoglobine (α-Hb); chaîne β de l'hémoglobine (β-Hb); la myoglobine-CO (MbCO); la cytoglobine (Cgb) et la neuroglobine (Ngb). Cgb et Ngb ne partagent qu'une homologie de ˜ 25% avec Mb et Hb et de 16% entre elles. L'alignement montre plusieurs groupes de résidus hautement homologues (encadré bleu) et neuf résidus (encadré rouge) strictement conservés. Ils comprennent des résidus importants pour le fonctionnement biologique, tel que His87 qui se lie au fer du hème, et d'autres situés dans la cavité du hème, ainsi que d'autres qui sont éloignés du groupe hème dont le rôle est inconnu.
  Research - Monique Labe...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
These residues include both functionally important residues such as proximal His87 that coordinates to the heme iron, and others located in the heme pocket, as well as residues distant from the heme active site with unknown function.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Alignement de séquence de cinq protéines globines. De haut en bas: chaîne α de l'hémoglobine (α-Hb); chaîne β de l'hémoglobine (β-Hb); la myoglobine-CO (MbCO); la cytoglobine (Cgb) et la neuroglobine (Ngb). Cgb et Ngb ne partagent qu'une homologie de ˜ 25% avec Mb et Hb et de 16% entre elles. L'alignement montre plusieurs groupes de résidus hautement homologues (encadré bleu) et neuf résidus (encadré rouge) strictement conservés. Ils comprennent des résidus importants pour le fonctionnement biologique, tel que His87 qui se lie au fer du hème, et d'autres situés dans la cavité du hème, ainsi que d'autres qui sont éloignés du groupe hème dont le rôle est inconnu.
  Winter 2013 - Integrati...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
The project will compare their primary and secondary structures and their heme groups -the active site of this class of proteins- to identify the structural domains responsible for their biological activity.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Les protéines sont des biomolécules indispensables à la vie et qui peuvent jouer jouer plusieurs rôles dans un organisme. Elles représentent environ 60‰ du poids des cellules. Ce projet porte sur l'étude de deux biomolécules qui ont des fonctions biologiques très diffrentes, soit une peroxydase (enzyme catalysant des réactions métaboliques qui décomposent les composés peroxydes toxiques dans un organisme) et la myoglobine (protéine responsable du transport de l'oxygène dans les tissus musculaires des vertébrés). Le projet vise à comparer leurs structures primaire et secondaire ainsi que leurs groupes hème, sites actifs de cette classe de biomolécules dans le but d'identifier les domaines structurels responsables de leur activité biologique.
  Research - Monique Labe...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
The project seeks to describe collective conformational motions that affect their substrate and ligand binding properties using normal mode analysis (NMA) and extensive MD simulations so that the models can be subjected to principal components analysis (PCA). In addition, normal structural decomposition (NSD) calculations are performed on the hemes extracted from the PCA data to evaluate the effect of protein matrix fluctuations on the heme active site.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Cette étude vise à caractériser la diversité fonctionnelle des peroxidases mammifères. Ces enzymes, récemment découverts, sont probablement impliqués dans plusieurs pathologies humaines. La recherche s'oriente sur la description des mouvements collectifs qui influencent leur capacité à lier substrats et ligands en utilisant l'analyse en mode normaux et des simulations de dynamique moléculaire permettant de soumettre les modèles à une analyse en composantes principales (ACP). Des calculs de décomposition des modes normaux effectués sur leurs groupements hèmes permettent également d'évaluer l'impact des mouvements collectifs de la protéine sur leur site actif.
  Research - Monique Labe...  
Show textShow cached sourceOpen source URL
The globin-fold family of proteins typically consists of six to eight α-helices and a heme group whose physiological importance is primarily related to its ability to reversibly bind molecular oxygen.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine cmrsj-rmcsj.forces.gc.ca as primary domain
Cette famille de protéines se caractérise par un repliement de six à huit hélices α et la présence d'un groupe hème dont l'importance physiologique est surtout associée à sa capacité de lier l'oxygène de façon réversible. Cette étude a pour but de caractériser la dynamique de certaines protéines de cette famille afin de comprendre le rôle de leurs mouvements collectifs fonctionnels. Nos résultats préliminaires établissent une corrlation distincte dans les mouvements collectifs des protéines de cette famille: les globines effectuent des mouvements corrélés impliquant les rsidus associées à leur fonction de liaison d'oxygène. La structure primaire et secondaire de ces protéines détermine la dynamique de leur structure tertiaire et les interactions non-covalentes et protéines-cofacteur qui en dépendent.