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La morphologie des granules des amidons riches en amylose (ae−, pour amylose extender ) est typiquement différente, en raison de la fréquence de ramification moindre de ses molécules d’amylopectine et de la longueur accrue des chaînes de glucanes des amas, résultant de la perte d’activité de la principale enzyme de ramification de l’amidon, SBE (starch branching enzyme), qui dans l’albumen du maïs, est la SBEIIb. Une étude récente faite avec du maïs ae− chez lequel la protéine SBEIIb est absente (mutant désigné ae1.1) a révélé que de nouvelles interactions protéiques entre les enzymes de la voie de biosynthèse de l’amidon dans l’amyloplaste pourraient expliquer le phénotype du mutant ae1.1. Dans la présente étude, nous avons examiné un variant allélique de la mutation ae−, le mutant ae1.2, qui exprime une forme catalytique inactive de l’enzyme SBEIIb. Par rapport à l’enzyme active, il manque 28 acides aminés (Val272–Pro299) à l’enzyme du mutant ae1.2, qui est incapable de se lier à l’amylopectine. L’analyse de l’amidon du mutant ae1.2 révèle que les granules ont une morphologie différente et que leurs caractéristiques physico-chimiques sont également différentes de celles du mutant ae1.1 et du type sauvage, tout comme la teneur apparente en amylose et les propriétés de gélatinisation. Dans l’amidon du mutantae1.2, il y avait moins de chaînes de glucanes de longueur moyenne (degré de polymérisation 16–20) que dans l’amidon du mutant ae1.1. L’analyse biochimique de l’amidonae1.2 a montré des différences dans l’organisation et l’assemblage des complexes protéiques des enzymes de biosynthèse de l’amidon comparativement aux amyloplastes du mutantae1.1 et du type sauvage. Nous avons également constaté des différences dans la composition des protéines associées aux granules d’amidon. Chez le type sauvage et le mutant ae1.2, la formation des complexes protéiques dans le stroma était fortement accrue par l’ATP, et les complexes étaient facilement décomposés par un traitement à la phosphatase, indiquant qu’il y a, au cours de leur assemblage, une phosphorylation des protéines. Des expériences avec de l’ATP marqué ([γ‑32P]ATP) ont montré que la forme inactive de la SBEIIb chez ae1.2 était phosphorylée, et ce, tant pour ce qui est de la forme monomère que pour celle associée aux isoformes de l’amidon synthétase. Même si la SBEIIb inactive ne pouvait pas se lier directement à l’amidon, elle était fortement associée aux granules d’amidon, renforçant la conclusion selon
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