electron donor – Hungarian Translation – Keybot Dictionary

Spacer TTN Translation Network TTN TTN Login Deutsch Français Spacer Help
Source Languages Target Languages
Keybot      14 Results   4 Domains
  5 Hits doktori.bme.hu  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Our previous study suggests that the electron donor character of the phosphorus atoms and the electron acceptor character of the boron atom have to be strengthened for the stabilization of the diphosphine-borane[11].
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine doktori.bme.hu as primary domain
Korábbi számítások azt sugallják, hogy a difoszfino-borán komplex stabilizálásához komplexben levő foszfornak erősíteni kell az elektrondonor, a bórnak pedig az elektron akceptor képességét[11]. Éppen ezért a következő szubsztituensekkel (például nagy térkitöltésű sztérikus csoportokkal és/vagy elektronszívó, elektronküldő csoportokkal) szeretnénk kiszámolni az 5. ábrán látható egyenlet reakcióprofilját: R1: −CH3, −iPr, −tBu, −SiH3, −NiPr2 ; R2: −H, −CH3, −Ph, −Cl, −CF3, −SiH3, −SiMe3. Vizsgálnánk továbbá azt is, hogy mi történik, ha kicseréljük a központi atomokat más Lewis-bázisra, illetve savra (például bór helyett alumínium, foszforok helyett nitrogének).
  3 Hits www.sinnaps.com  
Show textShow cached sourceOpen source URL
There is only sporadic information about the physiological role of these proteins and little is known about the structural background of their ET function. Together with A. Bérczi we have spectrally characterized the interaction of various electron donor molecules and the tonoplast and a putative tumor suppressor Cyt-b561.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine brc.hu as primary domain
A közelmúltban vizsgálatainkat kiterjesztettük a citokróm b561 (Cyt-b561) fehérjecsalád egyes tagjaira is. Ezek a fehérjék 2 hemet tartalmazó, 6 transzmembrán hélixszel rendelkező, aszkorbáttal redukálható elektrontranszporterek, melyek az élővilág szinte minden szegmensében megtalálhatók. Az élettani szerepükről csak bizonyos esetekben van elképzelésünk, és nagyon keveset tudunk az ET funkciójukkal feltehetőleg összefüggő szerkezeti sajátságaikról. Bérczi Alajossal közösen spektroszkópiai módszerekkel jellemeztük a tonoplaszt és egy tumor szuppresszornak gondolt Cyt-b561 kölcsönhatásait különböző elektrondonor molekulákkal. Ebben a két fehérjében az alacsony és a magas affinitású hemek fordított abszorpciós spektrális tulajdonságokkal rendelkeznek. Ez arra utal, hogy a hem kofaktorok molekuláris környezete eltérő. A tonoplaszt fehérje egyik hemjével kölcsönhatásban álló ligandum aminosavak kicserélésével megmutattuk, hogy a magas potenciálú hem helyezkedik el a fehérje citoplazmatikus oldalán, és ezzel egyértelműen eldöntöttük, hogy a fehérje membránbeli orientációját leíró két lehetséges modell közül melyik felel meg a valóságnak [5-7]. A transzmembrán ET iránya ellentétes a két hem közötti középponti redoxpotenciál-különbséggel, tehát az ET-t valószínűleg a membránpotenciál vagy egyéb energetikailag kedvező, kapcsolt termodinamikai folyamat hajtja. Az egyetlen publikált kristályszerkezet alapján elvégzett homológia modellezés a fehérjecsalád több tagjára azt mutatta, hogy a két hemet elválasztó térrészben egyáltalán nincs konzervált aminosav oldallánc (a legtöbb konzervált aminosav a két hemet körülvevő „zsebekben”, illetve a szubsztrátkötő helyeken van). Következésképpen a két hem közötti hatékony ET egyetlen szerkezeti feltételének a megfelelően „tömör” fehérje mátrix tűnik.
  3 Hits nevermore.media  
Show textShow cached sourceOpen source URL
There is only sporadic information about the physiological role of these proteins and little is known about the structural background of their ET function. Together with A. Bérczi we have spectrally characterized the interaction of various electron donor molecules and the tonoplast and a putative tumor suppressor Cyt-b561.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.u-szeged.hu as primary domain
A közelmúltban vizsgálatainkat kiterjesztettük a citokróm b561 (Cyt-b561) fehérjecsalád egyes tagjaira is. Ezek a fehérjék 2 hemet tartalmazó, 6 transzmembrán hélixszel rendelkező, aszkorbáttal redukálható elektrontranszporterek, melyek az élővilág szinte minden szegmensében megtalálhatók. Az élettani szerepükről csak bizonyos esetekben van elképzelésünk, és nagyon keveset tudunk az ET funkciójukkal feltehetőleg összefüggő szerkezeti sajátságaikról. Bérczi Alajossal közösen spektroszkópiai módszerekkel jellemeztük a tonoplaszt és egy tumor szuppresszornak gondolt Cyt-b561 kölcsönhatásait különböző elektrondonor molekulákkal. Ebben a két fehérjében az alacsony és a magas affinitású hemek fordított abszorpciós spektrális tulajdonságokkal rendelkeznek. Ez arra utal, hogy a hem kofaktorok molekuláris környezete eltérő. A tonoplaszt fehérje egyik hemjével kölcsönhatásban álló ligandum aminosavak kicserélésével megmutattuk, hogy a magas potenciálú hem helyezkedik el a fehérje citoplazmatikus oldalán, és ezzel egyértelműen eldöntöttük, hogy a fehérje membránbeli orientációját leíró két lehetséges modell közül melyik felel meg a valóságnak [5-7]. A transzmembrán ET iránya ellentétes a két hem közötti középponti redoxpotenciál-különbséggel, tehát az ET-t valószínűleg a membránpotenciál vagy egyéb energetikailag kedvező, kapcsolt termodinamikai folyamat hajtja. Az egyetlen publikált kristályszerkezet alapján elvégzett homológia modellezés a fehérjecsalád több tagjára azt mutatta, hogy a két hemet elválasztó térrészben egyáltalán nincs konzervált aminosav oldallánc (a legtöbb konzervált aminosav a két hemet körülvevő „zsebekben”, illetve a szubsztrátkötő helyeken van). Következésképpen a két hem közötti hatékony ET egyetlen szerkezeti feltételének a megfelelően „tömör” fehérje mátrix tűnik.
  3 Hits santosmonteiro.com  
Show textShow cached sourceOpen source URL
There is only sporadic information about the physiological role of these proteins and little is known about the structural background of their ET function. Together with A. Bérczi we have spectrally characterized the interaction of various electron donor molecules and the tonoplast and a putative tumor suppressor Cyt-b561.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
A közelmúltban vizsgálatainkat kiterjesztettük a citokróm b561 (Cyt-b561) fehérjecsalád egyes tagjaira is. Ezek a fehérjék 2 hemet tartalmazó, 6 transzmembrán hélixszel rendelkező, aszkorbáttal redukálható elektrontranszporterek, melyek az élővilág szinte minden szegmensében megtalálhatók. Az élettani szerepükről csak bizonyos esetekben van elképzelésünk, és nagyon keveset tudunk az ET funkciójukkal feltehetőleg összefüggő szerkezeti sajátságaikról. Bérczi Alajossal közösen spektroszkópiai módszerekkel jellemeztük a tonoplaszt és egy tumor szuppresszornak gondolt Cyt-b561 kölcsönhatásait különböző elektrondonor molekulákkal. Ebben a két fehérjében az alacsony és a magas affinitású hemek fordított abszorpciós spektrális tulajdonságokkal rendelkeznek. Ez arra utal, hogy a hem kofaktorok molekuláris környezete eltérő. A tonoplaszt fehérje egyik hemjével kölcsönhatásban álló ligandum aminosavak kicserélésével megmutattuk, hogy a magas potenciálú hem helyezkedik el a fehérje citoplazmatikus oldalán, és ezzel egyértelműen eldöntöttük, hogy a fehérje membránbeli orientációját leíró két lehetséges modell közül melyik felel meg a valóságnak [5-7]. A transzmembrán ET iránya ellentétes a két hem közötti középponti redoxpotenciál-különbséggel, tehát az ET-t valószínűleg a membránpotenciál vagy egyéb energetikailag kedvező, kapcsolt termodinamikai folyamat hajtja. Az egyetlen publikált kristályszerkezet alapján elvégzett homológia modellezés a fehérjecsalád több tagjára azt mutatta, hogy a két hemet elválasztó térrészben egyáltalán nincs konzervált aminosav oldallánc (a legtöbb konzervált aminosav a két hemet körülvevő „zsebekben”, illetve a szubsztrátkötő helyeken van). Következésképpen a két hem közötti hatékony ET egyetlen szerkezeti feltételének a megfelelően „tömör” fehérje mátrix tűnik.