uronic – French Translation – Keybot Dictionary

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With the increase of alcohol concentration, the chemical composition of the fractions exhibited a pattern: arabinose content increased, but the galactose, protein and uronic acid contents decreased in the order of: F50 (50% ethanol precipitate), F65 (65% ethanol precipitate), F80 (80% ethanol precipitate) and FS (the supernatant after 80% ethanol precipitation).
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Notre article décrit le fractionnement ainsi que la caractérisation des propriétés physiques et chimiques de la gomme ghatti (Gatifolia SD) et explique l’origine de son activité superficielle. Quatre fractions ont été séparées par la méthode de précipitation graduelle à l’éthanol. La composition chimique des fractions a varié comme suit avec l’augmentation de la concentration en éthanol : augmentation de la teneur en arabinose, diminution des teneurs en galactose, en protéines et en acide uronique, dans l’ordre suivant : F50 (précipité obtenu avec l’éthanol à 50 %), F65 (précipité obtenu avec l’éthanol à 65 %), F80 (précipité obtenu avec l’éthanol à 80 %) et FS (surnageant restant après la précipitation à l’éthanol à 80 %). Sur le plan rhéologique, la gomme ghatti et ses fractions ont eu un comportement d’écoulement de type newtonien jusqu’à ce que la concentration de la gomme atteigne 20 % (p/v) et qu’elle présente de signes de fluidification. À la même vitesse de cisaillement et à la même concentration, la viscosité apparente des fractions diminuait comme suit : F50 > F65 > F80 > FS. À la même concentration, la fraction FS est celle qui présentait la plus grande activité superficielle par rapport à la gomme ghatti et aux autres fractions et même par rapport à la gomme arabique. La composition en monosaccharides et l’analyse préliminaire de la structure ont révélé que les ramifications du polymère augmentaient dans l’ordre suivant : F50, F65 et F80. Le degré de ramification ainsi que la teneur en protéines et en acide uronique pourraient expliquer les différences de solubilité des fractions dans l’alcool. Toutefois, la structure moléculaire de la fraction FS est très différente de celle des autres fractions. La spectroscopie FTIR a montré que la gomme ghatti ne contient pas de groupement carboxylé estérifié. Nous nous attaquons maintenant à l’élucidation de la structure détaillée de chaque fraction.
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Although the ligand binding site of the CBM displays significant structural similarity with calcium-dependent CBM35s that target uronic acids, subtle differences in the conformation of conserved residues in the ligand binding site lead to the loss of metal binding and uronate recognition.
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La déconstruction de la paroi cellulaire végétale est un processus biologique important qui soulève un grand intérêt dans l’industrie, particulièrement dans le secteur de la bioénergie. Or, les enzymes qui s’attaquent à cette paroi renferment généralement un ou plusieurs modules de liaison aux glucides (carbohydrate binding modules, ou CBM), domaines non catalytiques qui jouent un rôle important dans le ciblage de l’activité enzymatique. On a déjà décrit de nombreux CBM qui se lient à la chaîne principale des polysaccharides structuraux des plantes, mais on a peu étudié les CBM qui reconnaissent les divers éléments de la vaste gamme de ramifications que comportent ces polymères. Nous montrons ici qu’un CBM de la famille 35, le CtCBM35‑Gal, se lie à l’α-D-galactose (Gal) et cible ainsi, dans le contexte de la paroi cellulaire végétale, les résidus α-1,6-Gal du galactomannane, mais non les résidus β-D-Gal du xyloglucane. La structure cristalline du CtCBM35-Gal comporte un repliement en sandwich β de type canonique. Des études de mutagénèse dirigée ont montré que le ligand s’insère parmi les boucles reliant les deux feuillets β. Chez ce CBM, le site de liaison avec le ligand présente une similarité structurale appréciable avec celui des CBM35 dépendants du calcium qui ciblent les acides uroniques, mais il comporte de légères différences dans la conformation des résidus conservés dans le site de liaison, lesquelles différences font en sorte qu’il ne peut pas se lier aux métaux ni reconnaître les acides uroniques. Nous proposons un modèle selon lequel l’orientation de la paire de résidus aromatiques interagissant avec les deux faces de l’anneau pyranose du Gal joue un rôle central dans l’orientation de l’atome O4 axial du ligand vers le résidu Asn140, qui est invariant chez les CBM35. Chez les exo-CBM35 (le CBM35-Gal et les CBM35 se liant aux acides uroniques), le site de reconnaissance des ligands semble chevaucher celui du CBM35-Man, qui se lie aux régions internes du mannane, β-polymère du mannose. La mutagénèse dirigée nous a permis de confirmer la conservation de plusieurs résidus fonctionnels dans les sites de liaison de cet endo-CBM35 et des exo-CBM35, mais elle nous a également permis de constater que cet endo-CBM n’utilise par le résidu Asn113 (équivalant à l’Asn140 du CBM35-Gal) pour se lier au mannane, malgré l’importance du résidu équivalent pour la reconnaissance des ligands chez l’ensemble des CBM35 et des CBM6. Nous situons enfin les données pré
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Although the ligand binding site of the CBM displays significant structural similarity with calcium-dependent CBM35s that target uronic acids, subtle differences in the conformation of conserved residues in the ligand binding site lead to the loss of metal binding and uronate recognition.
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La déconstruction de la paroi cellulaire végétale est un processus biologique important qui soulève un grand intérêt dans l’industrie, particulièrement dans le secteur de la bioénergie. Or, les enzymes qui s’attaquent à cette paroi renferment généralement un ou plusieurs modules de liaison aux glucides (carbohydrate binding modules, ou CBM), domaines non catalytiques qui jouent un rôle important dans le ciblage de l’activité enzymatique. On a déjà décrit de nombreux CBM qui se lient à la chaîne principale des polysaccharides structuraux des plantes, mais on a peu étudié les CBM qui reconnaissent les divers éléments de la vaste gamme de ramifications que comportent ces polymères. Nous montrons ici qu’un CBM de la famille 35, le CtCBM35‑Gal, se lie à l’α-D-galactose (Gal) et cible ainsi, dans le contexte de la paroi cellulaire végétale, les résidus α-1,6-Gal du galactomannane, mais non les résidus β-D-Gal du xyloglucane. La structure cristalline du CtCBM35-Gal comporte un repliement en sandwich β de type canonique. Des études de mutagénèse dirigée ont montré que le ligand s’insère parmi les boucles reliant les deux feuillets β. Chez ce CBM, le site de liaison avec le ligand présente une similarité structurale appréciable avec celui des CBM35 dépendants du calcium qui ciblent les acides uroniques, mais il comporte de légères différences dans la conformation des résidus conservés dans le site de liaison, lesquelles différences font en sorte qu’il ne peut pas se lier aux métaux ni reconnaître les acides uroniques. Nous proposons un modèle selon lequel l’orientation de la paire de résidus aromatiques interagissant avec les deux faces de l’anneau pyranose du Gal joue un rôle central dans l’orientation de l’atome O4 axial du ligand vers le résidu Asn140, qui est invariant chez les CBM35. Chez les exo-CBM35 (le CBM35-Gal et les CBM35 se liant aux acides uroniques), le site de reconnaissance des ligands semble chevaucher celui du CBM35-Man, qui se lie aux régions internes du mannane, β-polymère du mannose. La mutagénèse dirigée nous a permis de confirmer la conservation de plusieurs résidus fonctionnels dans les sites de liaison de cet endo-CBM35 et des exo-CBM35, mais elle nous a également permis de constater que cet endo-CBM n’utilise par le résidu Asn113 (équivalant à l’Asn140 du CBM35-Gal) pour se lier au mannane, malgré l’importance du résidu équivalent pour la reconnaissance des ligands chez l’ensemble des CBM35 et des CBM6. Nous situons enfin les données pré